Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(1)

Key Documents

NGLYF-RO

Roche

N-Glycosidase F

PNGase F of Flavobacterium meningosepticum, recombinant from E. coli

Synonyme(s) :

glycosidase

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme


About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
Code UNSPSC :
12352204

Produit recombinant

expressed in E. coli

Niveau de qualité

Conjugué

(N-linked)

Pureté

≥90% (SDS-PAGE)

Forme

solution

Activité spécifique

~25000 units/mg protein

Conditionnement

pkg of 0.1 mL (11365169001 [100 U])
pkg of 0.25 mL (11365177001 [250 U])

Fabricant/nom de marque

Roche

pH optimal

7.0-8.0

Température de stockage

−20°C

Description générale

Peptide-N-glycosidase F, peptide-N4-(acétyl-β-glucosaminyl)-asparagine amidase

Application

Utilisez la N-glycosidase F pour cliver tous les types de N-glycans liés à de l′asparagine, à condition que le groupe amino et le groupe carboxyle soient situés dans une liaison peptidique, et que l′oligosaccharide ait la longueur minimale du motif central de chitobiose. La réaction produit de l′ammoniac, de l′acide aspartique (dans la chaîne peptidique) et l′oligosaccharide complet.
Remarque : La N-glycosidase F recombinante est également disponible sous forme de lyophilisat dépourvu de glycérol.

Définition de l'unité

Une unité correspond à l′activité enzymatique qui hydrolyse 1 nmol de dabsyl fibrine, un glycopeptide, ou 0,2 nmol de dansyl fétuine, un autre glycopeptide, en une minute à 37 °C et pH 7,8.

Forme physique

En solution dans du phosphate de sodium 50 mM, de l′EDTA 12,5 mM, du glycérol à 50 % (v/v), pH 7,2.

Autres remarques

Produit destiné uniquement à la recherche en sciences de la vie. Ne pas utiliser dans des procédures de diagnostic.

Informations légales

La vente de ce produit n'épuise ni n'accorde aucun droit sur les brevets appartenant à des tiers, y compris les brevets des sociétés du groupe F. Hoffmann - La Roche AG, en particulier pour l'utilisation d'anticorps modifiés obtenus à l′aide de ce produit.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

No data available

Point d'éclair (°C)

No data available


Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Ewoud van Tricht et al.
Talanta, 144, 1030-1035 (2015-10-11)
Current methods for the identification and/or quantification of viral proteins in influenza virus and virosome samples suffer from long analysis times, limited protein coverage and/or low accuracy and precision. We studied and optimized capillary gel electrophoresis (CGE) in order to
Fabian Higel et al.
mAbs, 6(4), 894-903 (2014-05-23)
N-glycosylation is a complex post-translational modification with potential effects on the efficacy and safety of therapeutic proteins and known influence on the effector function of biopharmaceutical monoclonal antibodies (mAbs). Comprehensive characterization of N-glycosylation is therefore important in biopharmaceutical development. In
Gerard Ja Rouwendal et al.
mAbs, 8(1), 74-86 (2015-10-07)
Monomeric IgA has been proposed as an alternative antibody format for cancer therapy. Here, we present our studies on the production, purification and functional evaluation of anti-HER2 IgA antibodies as anti-cancer agents in comparison to the anti-HER2 IgG1 trastuzumab. MALDI-TOF

Protocoles

N-Glycosidase F Protocol & Troubleshooting

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique