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N1288

Sigma-Aldrich

NADH Oxidase from Bacillus licheniformis

lyophilized powder

Sinónimos:

NOX

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About This Item

Número de CAS:
9032-21-7
Número MDL:
MFCD00164995
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

origen biológico

Bacillus licheniformis

Nivel de calidad

200

formulario

lyophilized powder

actividad específica

≥35 units/mg protein

envase

vial of ≥15 units

temp. de almacenamiento

−20°C

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Descripción general

NADH Oxidase is a surface enzyme with increased oxidative activity in polymorphonuclear leukocytes during phagocytosis.

Aplicación

NADH Oxidase from Bacillus licheniformis has been used in a study to assess nitrogen assimilation by Bacillus licheniformis growing in chemostat cultures. It has also been used in a study to investigate the role of glutamate dehydrogenase in ammonia assimilation in Bacillus macerans.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

NADH Oxidase from Bacillus licheniformis was shown to display hydrogen peroxide-forming activity.

Definición de unidad

One unit will oxidize 1.0 μmole NADH per minute at pH 7.0 at 30 °C.

Pictogramas

Health hazard
GHS08

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

H334

Consejos de prudencia

P261 - P284 - P501

Clasificaciones de peligro

Resp. Sens. 1

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificados de análisis (COA)

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Nitrogen Assimilation by Bacillus licheniformis Organisms Growing in Chemostat Cultures
Meers, J. and L. Pederson
Microbiology, 70, 277-286 (1972)
Y Nishiyama et al.
Journal of bacteriology, 183(8), 2431-2438 (2001-03-29)
Amphibacillus xylanus and Sporolactobacillus inulinus NADH oxidases belonging to the peroxiredoxin oxidoreductase family show extremely high peroxide reductase activity for hydrogen peroxide and alkyl hydroperoxides in the presence of the small disulfide redox protein, AhpC (peroxiredoxin). In order to investigate
R T Briggs et al.
The Journal of cell biology, 67(3), 566-586 (1975-12-01)
The ultrastructural localization of NADH oxidase, a possible enzyme in the increased oxidative activity of polymorphonuclear leukocytes (PMN) during phagocytosis, was studied. A new cytochemical technique for the localization of H2O2, a product of NADH oxidase activity, was developed. Cerous
K Kanamori et al.
Journal of bacteriology, 169(10), 4692-4695 (1987-10-01)
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