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Merck

A3233

Sigma-Aldrich

L-Arginase aus Rinderleber

Protein ≥70 % by biuret, powder

Synonym(e):

L-Arginin-amidinase, L-Arginin-amidinohydrolase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.77

Biologische Quelle

bovine liver

Qualitätsniveau

Form

powder

Spezifische Aktivität

≥100 units/mg protein

Zusammensetzung

Protein, ≥70% biuret

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

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Allgemeine Beschreibung

L-Arginase wird auch als L-Arginin-Amidinohydrolase bezeichnet. Sie existiert in zwei Formen, als Arginase-1 und Arginase-2. Arginase-1 ist in Leberzellen zu finden und Arginase-2 kommt normalerweise in extrahepatischen Geweben wie Niere, Hirn, Skelettmuskeln, Dünndarm und laktierenden Brustdrüsen vor. Arginase-2 ist auf dem humanen Chromosom 14q24.1−24.3 lokalisiert.

Biochem./physiol. Wirkung

L-Arginase hydrolysiert L-Arginin zu L-Ornithin und Harnstoff, was dem letzten Schritt im Harnstoffzyklus in der Leber von ureotelischen Arten entspricht. Arginase spielt eine wichtige Rolle im Immunsystem der Säugetiere, und das Enzym ist an verschiedenen Aspekten von Entzündungen beteiligt.
L-Arginase ist das wichtigste Abbauenzym für Arginin; sie konvertiert Arginin in Ornithin; L-Arginase-Mangel wird mit Spastizität und motorischen Störungen in Verbindung gebracht.

Einheitendefinition

Eine Einheit bewirkt bei einem pH-Wert von 9,5 und 37 °C die Hydrolyse von 1,0 μmol L-Arginin pro Minute.

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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L-Arginase: a Medically Important Enzyme
Kumar K and Verma N
Research Journal of Pharmacy and Technology, 6(12), 1430-1430 (2013)
Arginase: an emerging key player in the mammalian immune system
Munder M
British Journal of Pharmacology, 158(3), 638-651 (2009)
Abhishek Srivastava et al.
Biochemistry, 52(3), 508-519 (2012-12-29)
Urea producing bimetallic arginases are essential for the synthesis of polyamine, DNA, and RNA. Despite conservation of the signature motifs in all arginases, a nonconserved ¹⁵³ESEEKAWQKLCSL¹⁶⁵ motif is found in the Helicobacter pylori enzyme, whose role is yet unknown. Using
James W Wells et al.
PloS one, 8(1), e54464-e54464 (2013-02-01)
Rapidly growing tumor cells require a nutrient-rich environment in order to thrive, therefore, restricting access to certain key amino acids, such as arginine, often results in the death of malignant cells, which frequently display defective cell cycle check-point control. Healthy
Shelley B Weisser et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 946, 225-239 (2012-11-28)
Macrophages play a key role in the innate immune response and help to direct the acquired immune response. Early in the innate immune response, they produce reactive oxygen species and pro-inflammatory cytokines and chemokines to drive inflammation and are referred

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