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L6385

Sigma-Aldrich

α-Lactalbumin from bovine milk

For use as a marker in SDS-PAGE

Sinônimo(s):

alpha-lactalbumin

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About This Item

CAS Number:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.61

fonte biológica

bovine milk

Nível de qualidade

Formulário

powder

peso molecular

~14.2 kDa

embalagem

vial of 5 mg

concentração

>5 mg per vial protein (biuret)

técnica(s)

electrophoresis: suitable

solubilidade

H2O: soluble 10 mg/mL

nº de adesão UniProt

temperatura de armazenamento

2-8°C

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Descrição geral

α-Lactalbumin is a small, globular, whey protein that has been found in all milk studied to date. It is a metalloprotein of approximately 14 kDa produced in the mammary glands.

Aplicação

α-Lactalbumin from bovine milk is suitable for use:
  • as an electrophoresis marker, with a molar mass of approximately 14,200Da
  • in a study to investigate selective binding of proteins on charged surface iron oxide nanoparticles via reverse charge parity model
α-Lactalbumin was used in the reduction of the antigenicity of whey proteins by lactic acid fermentation.

Ações bioquímicas/fisiológicas

α-Lactalbumin consists of a single polypeptide chain with 8 cysteines which form disulfide bridges. α-Lactalbumin binds several metal ions, including calcium, which is thought to play a role in the regeneration of native α-lactalbumin from the reduced, denatured form. α-Lactalbumin also has a distinct zinc binding site that is thought to play a role in the binding of the lactose synthase complex. The mature protein consists of 123 amino acid residues (14 kD), and it has a three-dimensional structure with 1.7 Angstrom resolution, demonstrating four a-helices and a triple stranded antiparallel β-sheet.
Alters the substrate specificity of galactosyltransferase to increase the rate of lactose formation; the complex of galactosyltransferase and α-lactalbumin is called lactose synthase.
Alters the substrate specificity of galactosyltransferase to increase the rate of lactose formation; the complex of galactosyltransferase and α-lactalbumin is called lactose synthase. Site-directed mutagenesis of Asp87 or Asp88 to Ala completely abolishes the strong calcium binding affinity and reduces the stimulation of lactose synthase to <3.5% of the maximal rate.

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