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Merck
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AB5449

Sigma-Aldrich

Anti-Tropomyosin 4 Antibody

serum, Chemicon®

Sinônimo(s):

Tm4

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

fonte biológica

rabbit

Nível de qualidade

100

forma do anticorpo

serum

tipo de produto de anticorpo

primary antibodies

clone

polyclonal

reatividade de espécies

human, mouse, rat

fabricante/nome comercial

Chemicon®

técnica(s)

immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

nº de adesão NCBI

NM_003290.1

nº de adesão UniProt

P67936

Condições de expedição

dry ice

modificação pós-traducional do alvo

unmodified

Informações sobre genes

human ... TPM4(7171)

Especificidade

Recognizes Tropomyosin 4.

Imunogênio

Synthetic peptide corresponding to the 9d exon from the delta gene of tropomyosin.

Aplicação

Detect Tropomyosin 4 using this Anti-Tropomyosin 4 Antibody validated for use in WB, IC, IH.

Informações legais

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

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Karim Chahed et al.
Clinica chimica acta; international journal of clinical chemistry, 388(1-2), 106-114 (2007-11-13)
Little emphasis has been placed today on the elucidation of protein alterations in male breast carcinogenesis. Protein extracts were subjected to both isoelectric focusing (IEF) and non-equilibrium pH gradient electrophoretic (NEPHGE) analyses. Differentially expressed proteins in tumor tissues were identified
Structural compartments within neurons: developmentally regulated organization of microfilament isoform mRNA and protein.
Hannan, A J, et al.
Molecular and Cellular Neurosciences, 11, 289-304 (1998)
Nicole Vlahovich et al.
Cell motility and the cytoskeleton, 65(1), 73-85 (2007-10-31)
The organisation of structural proteins in muscle into highly ordered sarcomeres occurs during development, regeneration and focal repair of skeletal muscle fibers. The involvement of cytoskeletal proteins in this process has been documented, with nonmuscle gamma-actin found to play a
Brooke K McMichael et al.
Experimental cell research, 314(3), 564-573 (2007-11-27)
Tropomyosins (Tms) are alpha-helical dimers that bind and stabilize actin microfilaments while regulating their accessibility to other actin-associated proteins. Four genes encode expression of over forty Tms, most of which are expressed in nonmuscle cells. In recent years, it has
Nicole Vlahovich et al.
Molecular biology of the cell, 20(1), 400-409 (2008-11-14)
The functional diversity of the actin microfilaments relies in part on the actin binding protein tropomyosin (Tm). The muscle-specific Tms regulate actin-myosin interactions and hence contraction. However, there is less known about the roles of the numerous cytoskeletal isoforms. We
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