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  • Novel roles of cytoplasmic ICP0: proteasome-independent functions of the RING finger are required to block interferon-stimulated gene production but not to promote viral replication.

Novel roles of cytoplasmic ICP0: proteasome-independent functions of the RING finger are required to block interferon-stimulated gene production but not to promote viral replication.

Journal of virology (2014-05-09)
Kathryne E Taylor, Marianne V Chew, Ali A Ashkar, Karen L Mossman
RESUMEN

The immediate-early protein ICP0 from herpes simplex virus 1 (HSV-1) plays pleiotropic roles in promoting viral lytic replication and reactivation from latency. Most of the known actions of ICP0 occur in the nucleus and are thought to involve the E3 ubiquitin ligase activity of its RING finger domain, which targets proteins for degradation via the proteasome. Although ICP0 translocates to the cytoplasm as the infection progresses, little is known about its activities in this location. Here, we show that cytoplasmic ICP0 has two distinct functions. In primary cell cultures and in an intravaginal mouse model, cytoplasmic ICP0 promotes viral replication in the absence of an intact RING finger domain. Additionally, ICP0 blocks the activation of interferon regulatory factor 3 (IRF3), a key transcription factor of the innate antiviral response, in a mechanism that requires the RING finger domain but not the proteasome. To our knowledge, this is the first observation of a proteasome-independent function of the RING finger domain of ICP0. Collectively, these results underscore the importance of cytoplasm-localized ICP0 and the diverse nature of its activities. Importance: Despite ICP0 being a well-studied viral protein, the significance of its cytoplasmic localization has been largely overlooked. This is, in part, because common experimental manipulations result in the restriction of ICP0 to the nucleus. By overcoming this constraint, we both further characterize the ability of cytoplasmic ICP0 to inhibit antiviral signaling and show that ICP0 at this site has unexpected activities in promoting viral replication. This demonstrates the importance of considering location when analyzing protein function and adds a new perspective to our understanding of this multifaceted protein.

MATERIALES
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Sigma-Aldrich
Metanol, suitable for HPLC, ≥99.9%
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Sigma-Aldrich
Metanol, ACS reagent, ≥99.8%
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Sigma-Aldrich
Metanol, suitable for HPLC, gradient grade, ≥99.9%
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Sigma-Aldrich
Metanol, HPLC Plus, ≥99.9%
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Sodium fluoride, ACS reagent, ≥99%
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Formaldehído solution, for molecular biology, 36.5-38% in H2O
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, for molecular biology, DNase, RNase, and protease, none detected, ≥99% (titration)
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SAFC
Formaldehído solution, contains 10-15% methanol as stabilizer, 37 wt. % in H2O
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Sigma-Aldrich
Metanol, suitable for HPLC, gradient grade, suitable as ACS-grade LC reagent, ≥99.9%
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Sodium chloride solution, 0.9% in water, BioXtra, suitable for cell culture
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, BioReagent, suitable for cell culture, suitable for insect cell culture, suitable for plant cell culture, ≥99%
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Sigma-Aldrich
Sodium chloride solution, 5 M in H2O, BioReagent, for molecular biology, suitable for cell culture
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Sigma-Aldrich
Metanol, puriss. p.a., ACS reagent, reag. ISO, reag. Ph. Eur., ≥99.8% (GC)
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Sigma-Aldrich
Metanol, Laboratory Reagent, ≥99.6%
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SAFC
Sodium chloride solution, 5 M
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Sigma-Aldrich
Metanol, ACS spectrophotometric grade, ≥99.9%
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Sigma-Aldrich
Metanol, ACS reagent, ≥99.8%
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Sigma-Aldrich
Formaldehído solution, for molecular biology, BioReagent, ≥36.0% in H2O (T)
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Sigma-Aldrich
Metanol, BioReagent, ≥99.93%
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Sigma-Aldrich
Metanol, Absolute - Acetone free
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Sigma-Aldrich
Sodium chloride solution, BioUltra, for molecular biology, ~5 M in H2O
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, 99.999% trace metals basis
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, BioUltra, for molecular biology, ≥99.5% (AT)
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USP
Metanol, United States Pharmacopeia (USP) Reference Standard
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Sigma-Aldrich
Sodium fluoride, ReagentPlus®, ≥99%
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Sigma-Aldrich
Sodium fluoride, 99.99% trace metals basis
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Supelco
Formaldehído solution, stabilized with methanol, ~37 wt. % in H2O, certified reference material
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Sigma-Aldrich
Metanol, ACS reagent, ≥99.8%
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Sigma-Aldrich
Formaldehído solution, ACS reagent, 37 wt. % in H2O, contains 10-15% Methanol as stabilizer (to prevent polymerization)
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Sigma-Aldrich
Z-Leu-Leu-Leu-al, ≥90% (HPLC)
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