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Solution structure of the YTH domain in complex with N6-methyladenosine RNA: a reader of methylated RNA.

Nucleic acids research (2014-11-13)
Dominik Theler, Cyril Dominguez, Markus Blatter, Julien Boudet, Frédéric H-T Allain
RESUMEN

N(6)A methylation is the most abundant RNA modification occurring within messenger RNA. Impairment of methylase or demethylase functions are associated with severe phenotypes and diseases in several organisms. Beside writer and eraser enzymes of this dynamic RNA epigenetic modification, reader proteins that recognize this modification are involved in numerous cellular processes. Although the precise characterization of these reader proteins remains unknown, preliminary data showed that most potential reader proteins contained a conserved YT521-B homology (YTH) domain. Here we define the YTH domain of rat YT521-B as a N(6)-methylated adenosine reader domain and report its solution structure in complex with a N(6)-methylated RNA. The structure reveals a binding preference for NGANNN RNA hexamer and a deep hydrophobic cleft for m(6)A recognition. These findings establish a molecular function for YTH domains as m(6)A reader domains and should guide further studies into the biological functions of YTH-containing proteins in m(6)A recognition.

MATERIALES
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico, ACS reagent, 37%
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico, ACS reagent, 37%
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Sigma-Aldrich
Cloruro de hidrógeno solution, 4.0 M in dioxane
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Cloruro de sodio, for molecular biology, DNase, RNase, and protease, none detected, ≥99% (titration)
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Ácido clorhídrico solution, 1.0 N, BioReagent, suitable for cell culture
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Ácido clorhídrico, meets analytical specification of Ph. Eur., BP, NF, fuming, 36.5-38%
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Sigma-Aldrich
Sodium chloride solution, 0.9% in water, BioXtra, suitable for cell culture
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Sodium chloride solution, 5 M in H2O, BioReagent, for molecular biology, suitable for cell culture
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Cloruro de sodio, BioReagent, suitable for cell culture, suitable for insect cell culture, suitable for plant cell culture, ≥99%
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico, 37 wt. % in H2O, 99.999% trace metals basis
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico, 36.5-38.0%, BioReagent, for molecular biology
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico, puriss. p.a., ACS reagent, reag. ISO, reag. Ph. Eur., fuming, ≥37%, APHA: ≤10
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Sigma-Aldrich
Cloruro de hidrógeno solution, 2.0 M in diethyl ether
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Supelco
Ácido clorhídrico solution, volumetric, 0.1 M HCl (0.1N), endotoxin free
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SAFC
Sodium chloride solution, 5 M
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Sodium chloride solution, BioUltra, for molecular biology, ~5 M in H2O
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Cloruro de sodio, 99.999% trace metals basis
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Cloruro de hidrógeno solution, 1.0 M in diethyl ether
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, BioUltra, for molecular biology, ≥99.5% (AT)
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico, puriss., 24.5-26.0%
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico solution, ~6 M in H2O, for amino acid analysis
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Sigma-Aldrich
Cloruro de hidrógeno solution, 3 M in cyclopentyl methyl ether (CPME)
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Sigma-Aldrich
Ácido clorhídrico solution, 32 wt. % in H2O, FCC
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, BioXtra, ≥99.5% (AT)
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Cloruro de hidrógeno solution, 1.0 M in acetic acid
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Cloruro de sodio, BioPerformance Certified, ≥99% (titration), suitable for insect cell culture, suitable for plant cell culture
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, AnhydroBeads, −10 mesh, 99.999% trace metals basis
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Sigma-Aldrich
Sodium chloride-35Cl, 99 atom % 35Cl
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Sigma-Aldrich
Cloruro de sodio, meets analytical specification of Ph. Eur., BP, USP, 99.0-100.5%
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Sigma-Aldrich
Sodium chloride solution, 5 M
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